Die Kernspinresonanzspektroskopie (NMR) liefert Informationen über die Struktur und Dynamik von Protein, RNA und DNA auf atomarer Ebene. Diese Biomoleküle können einzeln oder in Gegenwart von Liganden oder anderen Biomolekülen untersucht werden. Die Bestimmung der dreidimensionalen Struktur von Makromolekülen und ihrer Komplexe ist für die rationale Arzneimittelgestaltung und die Erweiterung des Wissens auf dem Gebiet der mechanistischen Biologie unerlässlich. Der Begriff "biomolekulare NMR" bezieht sich auf die Verwendung von NMR zur Untersuchung biologischer Verbindungen in vivo oder unter Bedingungen, die die Bedingungen in vivo am besten nachahmen. Obwohl die meisten zytosolischen Proteine relativ einfach zu untersuchen sind, benötigen Membranproteine lipophile Umgebungen für Stabilität und Funktion und werden daher typischerweise in Mizellen, Lipiddoppelschichten, Zellmembranen und lebenden Zellen untersucht. Die NMR ist in der Regel nicht empfindlich genug, um Nutzsignale aus unmarkierten Proben zu detektieren, weshalb Biomoleküle für Analysen oft mit 13C und/oder 15N angereichert werden müssen. Deuterium wird oft eingebaut, um Spektren zu vereinfachen oder Entspannungseffekte zu verändern, so dass die notwendigen spektroskopischen Informationen gewonnen werden können. Im Laufe der Jahre haben die Fortschritte bei der Isotopenmarkierung die Größe der Makromoleküle und die Art der verfügbaren Detailinformationen erweitert.